ATP-abhängiges Clp-Protease-Adapterprotein ClpS - ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
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 clpns mit Fragmenten
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| Kennungen | |||||||||
| Symbol | ClpS | ||||||||
| Pfam | PF02617 | ||||||||
| InterPro | IPR003769 | ||||||||
| Umfang | 1mbx / SUPFAM | ||||||||
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ClpS ist ein N-Erkenner im N-End-Regelweg. ClpS interagiert mit Proteinsubstraten, die am N-Terminus einen sperrigen hydrophoben Rest (Leucin, Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan) aufweisen. Das Proteinsubstrat wird dann durch die ClpAP-Protease abgebaut.
In der Molekularbiologie ist das ATP-abhängige Clp-Protease-Adapterprotein ClpS ein bakterielles Protein . In der bakteriellen Cytosol, ATP -abhängige Proteinabbau wird durch mehrere unterschiedliche durchgeführt Chaperon - Protease Paare, einschließlich ClpAP. ClpS beeinflusst die ClpAP-Maschine direkt, indem es an die N-terminale Domäne des Chaperons ClpA bindet. Der Abbau von ClpAP-Substraten, sowohl von SsrA-markierten Proteinen als auch von ClpA selbst, wird durch ClpS spezifisch gehemmt. ClpS modifiziert die ClpA- Substratspezifität und leitet möglicherweise den Abbau durch ClpAP in Richtung aggregierter Proteine um .
ClpS ist ein kleines Alpha / Beta-Protein, das aus drei Alpha-Helices besteht, die mit drei antiparallelen Beta-Strängen verbunden sind. Das Protein hat eine Kugelform mit einer gekrümmten Schicht aus drei antiparallelen Alpha-Helices über einem verdrillten antiparallelen Beta-Faltblatt . Die Dimerisierung von ClpS kann über seine N-terminale Domäne erfolgen. Dieser kurzen erweiterten N-terminalen Region in ClpS folgt der zentrale Beta-Strang mit sieben Resten, der von zwei anderen Beta-Strängen in einem kleinen Beta-Faltblatt flankiert wird.