Asparaginsäure - Aspartic acid

Asparaginsäure
L-Asparaginsäure - L-Asparaginsäure.svg
Skelettformel von L- Asparaginsäure
Asparaginsäure-aus-xtal-view-2-3D-bs-17.png
Asparaginsäure-aus-xtal-view-2-3D-sf.png
Namen
IUPAC-Name
Andere Namen
Bezeichner
3D-Modell ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
ECHA-InfoCard 100.000.265 Bearbeite dies bei Wikidata
EG-Nummer
KEGG
UNII
  • InChI=1S/C4H7NO4/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H,6,7)(H,8,9) prüfenJa
    Schlüssel: CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N prüfenJa
  • InChI=1/C4H7NO4/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H,6,7)(H,8,9)
    Schlüssel: CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYAE
  • O=C(O)CC(N)C(=O)O
  • Zwitterion : O=C(O)CC([NH3+])C(=O)[O-]
  • Deprotoniertes Zwitterion (Aspartat): O=C([O-])CC([NH3+])C(=O)[O-]
  • C(C(C(=O)O)N)C(=O)O
  • Zwitterion : C(C(C(=O)[O-])[NH3+])C(=O)O
  • Deprotoniertes Zwitterion (Aspartat): C(C(C(=O)[O-])[NH3+])C(=O)[O-]
Eigenschaften
C 4 H 7 N O 4
Molmasse 133,103  g·mol -1
Aussehen farblose Kristalle
Dichte 1,7 g / cm 3
Schmelzpunkt 270 °C (518 °F; 543 K)
Siedepunkt 324 °C (615 °F; 597 K) (zersetzt)
4,5 g/l
Säure (p K a )
Base konjugieren Aspartat
-64,2·10 -6 cm 3 /mol
Gefahren
Sicherheitsdatenblatt Siehe: Datenseite
NFPA 704 (Feuerdiamant)
1
1
0
Ergänzende Datenseite
Brechungsindex ( n ),
Dielektrizitätskonstanter ) usw.
Thermodynamische
Daten
Phasenverhalten
fest-flüssig-gas
UV , IR , NMR , MS
Sofern nicht anders angegeben, beziehen sich die Daten auf Materialien im Standardzustand (bei 25 °C [77 °F], 100 kPa).
☒n überprüfen  ( was ist   ?) prüfenJa☒n
Infobox-Referenzen

Asparaginsäure (Symbol Asp oder D ; die ionische Form ist als Aspartat bekannt ) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen verwendet wird. Wie alle anderen Aminosäuren enthält es eine Aminogruppe und eine Carbonsäure. Seine α-Aminogruppe befindet sich im protonierten –NH+
3
unter physiologischen Bedingungen bilden, während seine α-Carbonsäuregruppe unter physiologischen Bedingungen deprotoniert wird –COO . Asparaginsäure hat eine saure Seitenkette (CH 2 COOH), die mit anderen Aminosäuren, Enzymen und Proteinen im Körper reagiert. Unter physiologischen Bedingungen (pH 7,4) tritt in Proteinen die Seitenkette üblicherweise als negativ geladene Aspartatform, -COO - auf . Es ist eine nicht essentielle Aminosäure beim Menschen, was bedeutet, dass der Körper sie bei Bedarf synthetisieren kann . Es wird von den Codons GAT und GAC kodiert . In mRNA, CUA und CUG.

D- Aspartat ist eine von zwei D- Aminosäuren, die häufig in Säugetieren vorkommen. [3]

In Proteinen sind Aspartatseitenketten oft Wasserstoffbrückenbindungen, um Asx-Turns oder Asx-Motive zu bilden , die häufig an den N-Termini von Alpha-Helices auftreten .

Das L- Isomer von Asp ist eine der 22 proteinogenen Aminosäuren , also die Bausteine ​​von Proteinen . Asparginsäure, wie Glutaminsäure , wird als eine saure Aminosäure klassifiziert, mit einem pK einer von 3,9, jedoch in einem Peptid , das diese auf die lokale Umgebung in hohem Maße abhängig ist, und so hoch sein kann wie 14 Asp Pervasive - Biosynthese in ist.

Entdeckung

Asparaginsäure wurde erstmals 1827 von Auguste-Arthur Plisson und Étienne Ossian Henry durch Hydrolyse von Asparagin entdeckt , das 1806 aus Spargelsaft isoliert worden war. Ihre ursprüngliche Methode verwendete Bleihydroxid , aber verschiedene andere Säuren oder Basen werden stattdessen häufiger verwendet .

Formen und Nomenklatur

Es gibt zwei Formen oder Enantiomere von Asparaginsäure. Der Name "Asparaginsäure" kann sich entweder auf ein Enantiomer oder eine Mischung aus zwei beziehen. Von diesen beiden Formen wird nur eine, " L- Asparaginsäure", direkt in Proteine ​​eingebaut. Die biologischen Rollen seines Gegenstücks " D- Asparaginsäure" sind begrenzter. Wo die enzymatische Synthese die eine oder andere produziert, produzieren die meisten chemischen Synthesen beide Formen, " DL- Asparaginsäure", bekannt als racemisches Gemisch .

Synthese

Biosynthese

Im menschlichen Körper wird Aspartat am häufigsten durch die Transaminierung von Oxalacetat synthetisiert . Die Biosynthese von Aspartat wird durch ein Aminotransferase- Enzym erleichtert : Die Übertragung einer Amingruppe von einem anderen Molekül wie Alanin oder Glutamin ergibt Aspartat und eine Alpha-Ketosäure.

Auch im Harnstoffkreislauf spielt Aspartat eine wichtige Rolle .

Chemische Synthese

Industriell wird Aspartat durch Aminierung von Fumarat, katalysiert durch L- Aspartat-Ammoniak-Lyase, hergestellt .

Racemische Asparaginsäure kann aus Diethylnatriumphthalimidomalonat (C 6 H 4 (CO) 2 NC(CO 2 Et) 2 ) synthetisiert werden .

Stoffwechsel

In Pflanzen und Mikroorganismen ist Aspartat die Vorstufe mehrerer Aminosäuren, darunter vier, die für den Menschen essentiell sind: Methionin , Threonin , Isoleucin und Lysin . Die Umwandlung von Aspartat in diese anderen Aminosäuren beginnt mit der Reduktion von Aspartat zu seinem "Semialdehyd", O 2 CCH(NH 2 )CH 2 CHO. Asparagin wird durch Transamidierung aus Aspartat gewonnen:

-O 2 CCH(NH 2 )CH 2 CO 2 - + G C(O)NH 3 + O 2 CCH(NH 2 )CH 2 CONH 3 + + G C(O)O

(wobei G C(O)NH 2 und G C(O)OH Glutamin bzw. Glutaminsäure sind )

Teilnahme am Harnstoffzyklus

Im Harnstoffkreislauf spenden Aspartat und Ammoniak Aminogruppen, die zur Bildung von Harnstoff führen .

Andere biochemische Rollen

Aspartat hat viele andere biochemische Funktionen. Es ist ein Metabolit im Harnstoffzyklus und ist an der Gluconeogenese beteiligt . Es trägt reduzierende Äquivalente im Malat-Aspartat-Shuttle , das die schnelle Umwandlung von Aspartat und Oxalacetat , dem oxidierten (dehydrierten) Derivat der Apfelsäure , nutzt . Aspartat spendet ein Stickstoffatom bei der Biosynthese von Inosin , der Vorstufe der Purinbasen . Darüber hinaus fungiert Asparaginsäure als Wasserstoffakzeptor in einer Kette der ATP-Synthase. Es wurde gezeigt, dass L-Asparaginsäure in der Nahrung als Inhibitor der Beta-Glucuronidase wirkt , die dazu dient, den enterohepatischen Kreislauf von Bilirubin und Gallensäuren zu regulieren .

Interaktiver Wegplan

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Glykolyse und Glukoneogenese bearbeiten

Neurotransmitter

Aspartat (die konjugierte Base der Asparaginsäure) stimuliert die NMDA-Rezeptoren , wenn auch nicht so stark wie der Aminosäure-Neurotransmitter L-Glutamat .

Anwendungen & Markt

Im Jahr 2014 betrug der Weltmarkt für Asparaginsäure 39,3 Tausend Short-Tonnen (35,7 Tausend Tonnen ) oder etwa 117 Millionen US-Dollar pro Jahr, wobei potenzielle Wachstumsbereiche einen adressierbaren Markt von 8,78 Milliarden US-Dollar (Mrd.) ausmachen. Zu den drei größten Marktsegmenten zählen die USA, Westeuropa und China. Aktuelle Anwendungen umfassen biologisch abbaubare Polymere ( Polyasparaginsäure ), kalorienarme Süßstoffe ( Aspartam ), Kesselstein- und Korrosionsinhibitoren sowie Harze.

Superabsorbierende Polymere

Ein Bereich des Wachstums des Asparaginsäure-Marktes sind biologisch abbaubare superabsorbierende Polymere (SAP) und Hydrogele. Der Markt für superabsorbierende Polymere wird voraussichtlich von 2014 bis 2019 mit einer durchschnittlichen jährlichen Wachstumsrate von 5,5 % auf einen Wert von weltweit 8,78 Milliarden US-Dollar wachsen. Rund 75% der Superabsorber - Polymere werden in Einweg verwendet Windeln und ein zusätzliches 20% für Erwachsene verwendet Inkontinenz und Damenhygieneprodukte. Polyasparaginsäure , das Polymerisationsprodukt der Asparaginsäure, ist ein biologisch abbaubarer Ersatz für Polyacrylat . Der Polyaspartat-Markt umfasst einen kleinen Anteil (ca. < 1%) des gesamten SAP-Marktes.

Zusätzliche Verwendungen

Neben SAP findet Asparaginsäure Anwendung in der Düngemittelindustrie im Wert von 19 Mrd. USD, wo Polyaspartat die Wasserrückhaltung und Stickstoffaufnahme verbessert; der Markt für Betonbodenbeschichtungen im Wert von 1,1 Mrd. USD (2020), auf dem Polyaspartic eine VOC- und energiearme Alternative zu herkömmlichen Epoxidharzen ist; und schließlich der Markt für Kalkablagerungen und Korrosionsinhibitoren im Wert von > 5 Mrd. USD.

Quellen

Nahrungsquellen

Asparaginsäure ist keine essentielle Aminosäure , was bedeutet, dass sie beim Menschen aus Zwischenprodukten des zentralen Stoffwechselweges synthetisiert werden kann. Asparaginsäure kommt jedoch vor in:

Siehe auch

Verweise

Externe Links