Pilin - Pilin
Pilin bezieht sich auf eine Klasse von faserigen Proteinen , die in Pilusstrukturen in Bakterien gefunden werden . Diese Strukturen können zum Austausch von genetischem Material oder als Zelladhäsionsmechanismus verwendet werden. Obwohl nicht alle Bakterien Pili oder Fimbrien haben, verwenden bakterielle Krankheitserreger häufig ihre Fimbrien, um sich an Wirtszellen anzuheften. Bei gramnegativen Bakterien, bei denen Pili häufiger vorkommen, sind einzelne Pilinmoleküle durch nichtkovalente Protein-Protein-Wechselwirkungen verbunden , während grampositive Bakterien oft LPXTG-Pilin polymerisiert haben.
Pilina Typ IV
| Pilin bei Typ IV Pili | |||||||||
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 Pilin-Protein aus Neisseria gonorrhoeae , einem parasitären Bakterium, das für die Pathogenese funktionelle Pili benötigt .
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| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | Pilic | ||||||||
| Pfam | PF00114 | ||||||||
| InterPro | IPR001082 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00342 | ||||||||
| SCOP2 | 1paj / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM-Superfamilie | 68 | ||||||||
| OPM-Protein | 2hil | ||||||||
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Pilin-Proteine vom Typ IV sind α+β- Proteine, die durch eine sehr lange N-terminale Alpha-Helix gekennzeichnet sind . Der Aufbau dieser Pili beruht auf Wechselwirkungen zwischen den N-terminalen Helices der einzelnen Monomere. Die Pilus-Struktur maskiert die Helices in der Mitte der Faser, die eine zentrale Pore auskleiden, während antiparallele Beta-Faltblätter das Äußere der Faser einnehmen.
Rolle von ComP-Pilin bei der bakteriellen Transformation
Die genetische Transformation ist der Prozess, bei dem eine bakterielle Empfängerzelle DNA aus einer Nachbarzelle aufnimmt und diese DNA durch homologe Rekombination in das Genom des Empfängers integriert . Bei Neisseria meningitidis erfordert die DNA-Transformation die Anwesenheit von kurzen DNA-Aufnahmesequenzen (DUSs), die 9-10mere sind, die sich in kodierenden Regionen der Donor-DNA befinden. Die spezifische Erkennung von DUSs wird durch ein Typ-IV-Pilin, ComP, vermittelt. Menningokokken Typ IV Pili binden DNA durch das Nebenpilin ComP über einen elektropositiven Streifen, von dem vorhergesagt wird, dass er auf der Oberfläche des Filaments exponiert ist. ComP zeigt eine ausgezeichnete Bindungspräferenz für selektive DUSs. Die Verteilung von DUSs innerhalb des Genoms von N. meningitidis begünstigt bestimmte Gene, was darauf hindeutet, dass Gene, die an der Erhaltung und Reparatur des Genoms beteiligt sind, verzerrt sind .
Chaperon-Platzanweiser pilin
Die Cup-Familie ist bekannt dafür, dass sie eine Anstandsdame und zumindest einen Platzanweiser verwendet . Sie weisen eine Ig-Falte auf.
Saf, N-terminale Erweiterung
| Saf-Nte_pilin | |||||||||
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Salmonella enterica SafA-Pilin im Komplex mit einem 19-Reste-SafA-Nte-Peptid (f17a-Mutante)
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| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | Saf-Nte_pilin | ||||||||
| Pfam | PF09460 | ||||||||
| InterPro | IPR018569 | ||||||||
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Die Saf Pilin N-terminale Verlängerung Proteindomäne hilft , die Pili zu bilden über einen komplexen Mechanismus der benannte Chaperon / Platzanweiser Stoffwechselweg. Es kommt in allen Cu-Pilins vor.
Diese Proteindomäne ist für solche Bakterien sehr wichtig, da sie ohne Pili-Bildung den Wirt nicht infizieren könnten. Saf ist ein Salmonella- Operon, das ein Cu-Pilus-System enthält.
Funktion
Diese Proteindomäne hat eine wichtige Funktion bei der Bildung von Pili. Dies sind Virulenzfaktoren, die für die Zelladhäsion an den Wirt und die Biofilmbildung bei erfolgreicher Infektion entscheidend sind.
Struktur
Diese Proteindomäne besteht aus den benachbarten Saf-Nte- und Saf-Pilin- Ketten des pilusbildenden Komplexes . Sie sind Chaperone / Usher (CU) Pili und haben eine N-terminale Verlängerung (Nte) von etwa 10-20 Aminosäuren . Salmonella Saf pili, die von FGl-Chaperonen aufgebaut werden. Die Struktur wurde gut konserviert, da sie einen Satz alternierender hydrophober Reste enthalten , die einen wesentlichen Teil der Untereinheit-Untereinheit-Wechselwirkung bilden.
Mechanismus
Der Mechanismus für die Montage Reaktion wird Donator Strangaustausch bezeichnet DSE die Pilus Montage in Gram-negativen Bakterien umfasst ein Donor-Strangaustausch - Mechanismus zwischen der C- und der N-Terminus dieser Domäne. Die C-terminale Untereinheit bildet eine unvollständige Ig-Falte, die dann durch den 10-18 Rest- N-Terminus einer anderen komplementiert wird .
Die N-terminalen Sequenzen enthalten ein Motiv alternierender hydrophober Reste , die die P2- bis P5- Bindungstaschen in der Furche der ersten Pilus-Untereinheit besetzen .
LPXTG-Pilin
LPXTG-Pilin kommt bei grampositiven Kokken häufig vor. Sie sind nach einem C-terminalen Motiv benannt, das von der Sortase verwendet wird . Es gibt auch eine LPXT-Gase .
Entwicklung molekularer Werkzeuge
LPXTG Pili in Gram-positiven Bakterien enthalten spontan gebildete Isopeptidbindungen . Diese Bindungen verleihen dem Pilin-Protein eine verbesserte mechanische und proteolytische Stabilität. Vor kurzem wurde das Pilin-Protein von Streptococcus pyogenes in zwei Fragmente gespalten, um ein neues molekulares Werkzeug namens Isopeptag zu entwickeln . Der Isopeptag ist ein kurzes Peptid, das an ein interessierendes Protein angehängt werden kann und seinen Bindungspartner über eine spontan gebildete Isopeptidbindung binden kann . Dieses neue Peptid-Tag kann es Wissenschaftlern ermöglichen, ihre interessierenden Proteine durch eine permanente kovalente Bindung gezielt zu isolieren .
Siehe auch
Verweise
Weiterlesen
- Khare, Baldeep; VL Narayana, Sthanam (August 2017). "Pilus-Biogenese von Gram-positiven Bakterien: Rollen von Sortasen und Implikationen für die Montage: Sortasen und Implikationen für die Montage" . Proteinwissenschaft . 26 (8): 1458–1473. doi : 10.1002/pro.3191 . PMC 5521585 . PMID 28493331 .