Plastocyaninfamilie kupferbindender Proteine ​​- Plastocyanin family of copper-binding proteins

Kupferbindende Proteine, Plastocyanin / Azurin-Familie
PDB 1plc EBI.jpg
Struktur von Pappelplastocyanin.
Kennungen
Symbol Kupferbindung
Pfam PF00127
InterPro IPR000923
PROSITE PDOC00174
SCOP2 1plc / SCOPe / SUPFAM
OPM-Superfamilie 93
OPM-Protein 1sfd
CDD cd00920

Die Plastocyanin / Azurin-Familie kupferbindender Proteine ​​(oder der blauen (Typ 1) Kupferdomäne) ist eine Familie kleiner Proteine, die ein einzelnes Kupferatom binden und durch eine intensive elektronische Absorptionsbande nahe 600 nm gekennzeichnet sind (siehe Kupferproteine ). Die bekanntesten Mitglieder dieser Proteinklasse sind die pflanzlichen chloroplastischen Plastocyanine , die Elektronen mit Cytochrom c6 austauschen , und die entfernt verwandten bakteriellen Azurine , die Elektronen mit Cytochrom c551 austauschen. Diese Familie von Proteinen umfasst auch Amicyanin aus Bakterien wie Methylobacterium extorquens oder Paracoccus versutus (Thiobacillus versutus), die auf Methylamin wachsen können; Auracyanine A und B aus Chloroflexus aurantiacus ; blaues Kupferprotein aus Alcaligenes faecalis ; Cupredoxin (CPC) aus Cucumis sativus (Gurken) -Schalen; Cusacyanin (basisches blaues Protein; Plantacyanin, CBP) aus Gurke; Halocyanin aus Natronomonas pharaonis (Natronobacterium pharaonis), einem membranassoziierten kupferbindenden Protein; Pseudoazurin aus Pseudomonas; Rusticyanin aus Thiobacillus ferrooxidans ; Stellacyanin aus Rhus vernicifera (japanischer Lackbaum); Umecyanin aus den Wurzeln von Armoracia rusticana (Meerrettich); und Allergen Ra3 aus Ragweed. Dieses Pollenprotein hat eine evolutionäre Beziehung zu den obigen Proteinen, scheint jedoch die Fähigkeit verloren zu haben, Kupfer zu binden. Obwohl die Sequenzen all dieser Proteine ​​merklich divergieren, bleiben die Kupferligandenstellen erhalten.

Verweise