Threonin - Threonine
Skelettformel von L- Threonin
|
|||
|
|||
Namen | |||
---|---|---|---|
IUPAC-Name
Threonin
|
|||
Andere Namen
2-Amino-3-hydroxybuttersäure
|
|||
Bezeichner | |||
3D-Modell ( JSmol )
|
|||
ChEBI | |||
ChEMBL | |||
ChemSpider | |||
Arzneimittelbank | |||
ECHA-Infokarte | 100.000.704 | ||
EG-Nummer | |||
PubChem- CID
|
|||
UNII | |||
CompTox-Dashboard ( EPA )
|
|||
|
|||
|
|||
Eigenschaften | |||
C 4 H 9 N O 3 | |||
Molmasse | 119,120 g·mol -1 | ||
(H2O, g/dl) 10,6(30°),14,1(52°),19,0(61°) | |||
Säure (p K a ) | 2,63 (Carboxyl), 10,43 (Amino) | ||
Ergänzende Datenseite | |||
Brechungsindex ( n ), Dielektrizitätskonstante (ε r ) usw. |
|||
Thermodynamische
Daten |
Phasenverhalten fest-flüssig-gas |
||
UV , IR , NMR , MS | |||
Sofern nicht anders angegeben, beziehen sich die Daten auf Materialien im Standardzustand (bei 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|||
überprüfen ( was ist ?) | |||
Infobox-Referenzen | |||
Threonin (Symbol Thr oder T ) ist eine Aminosäure , die bei der Biosynthese von Proteinen verwendet wird . Es enthält eine α-Aminogruppe (die im protonierten −NH+
3unter biologischen Bedingungen bilden), eine Carboxylgruppe (die unter biologischen Bedingungen in der deprotonierten -COO – -Form vorliegt) und eine Seitenkette, die eine Hydroxylgruppe enthält , was sie zu einer polaren, ungeladenen Aminosäure macht. Es ist für den Menschen essenziell , das heißt, der Körper kann es nicht synthetisieren: Es muss über die Nahrung aufgenommen werden. Threonin wird in Bakterien wie E. coli aus Aspartat synthetisiert . Es wird von allen Codons kodiert, die AC beginnen (ACU, ACC, ACA und ACG).
Threonin-Seitenketten sind oft wasserstoffgebunden; die am häufigsten gebildeten kleinen Motive basieren auf Wechselwirkungen mit Serin : ST-Turns , ST-Motive (oft am Anfang von Alpha-Helices) und ST-Stapel (normalerweise in der Mitte von Alpha-Helices).
Änderungen
Der Threoninrest ist anfällig für zahlreiche posttranslationale Modifikationen . Die Hydroxyl - Seitenketten können unterziehen O -verknüpften Glykosylierung . Darüber hinaus durchlaufen Threoninreste Phosphorylierung durch die Wirkung einer Threonin - Kinase . In seiner phosphorylierten Form kann es als Phosphothreonin bezeichnet werden . Phosphothreonin hat drei potentielle Koordinationsstellen (Carboxyl-, Amin- und Phosphatgruppe) und die Bestimmung des Koordinationsmodus zwischen phosphorylierten Liganden und Metallionen, die in einem Organismus vorkommen, ist wichtig, um die Funktion des Phosphothreonins in biologischen Prozessen zu erklären.
Geschichte
Threonin war die letzte der 20 gebräuchlichen proteinogenen Aminosäuren, die entdeckt wurde. Es wurde 1936 von William Cumming Rose in Zusammenarbeit mit Curtis Meyer entdeckt. Die Aminosäure wurde Threonin genannt, weil sie in ihrer Struktur der Threonsäure ähnelt , einem Vier-Kohlenstoff- Monosaccharid mit der Summenformel C 4 H 8 O 5
Stereoisomere
|
L- Threonin (2 S , 3 R ) und D- Threonin (2 R , 3 S ) |
|
L- Allothreonin (2 S , 3 S ) und D- Allothreonin (2 R , 3 R ) |
Threonin ist eine von zwei proteinogenen Aminosäuren mit zwei stereogenen Zentren, die andere ist Isoleucin . Threonin kann in vier möglichen Stereoisomeren mit den folgenden Konfigurationen existieren: (2 S , 3R ), ( 2R , 3S ), ( 2S , 3S ) und ( 2R , 3R ). Jedoch wird der Name L -threonin für einen einzigen verwendet wird , Stereoisomer , (2 S , 3 R ) -2-Amino-3-Hydroxybuttersäure. Das zweite Stereoisomer (2 S , 3 S ), das in der Natur selten vorkommt, wird L- Allothreonin genannt. Die beiden Stereoisomeren ( 2R , 3S )- und ( 2R , 3R )-2-Amino-3-hydroxybutansäure sind nur von untergeordneter Bedeutung.
Biosynthese
Als essentielle Aminosäure wird Threonin beim Menschen nicht synthetisiert und muss in Proteinen in der Nahrung vorhanden sein. Erwachsene Menschen benötigen etwa 20 mg/kg Körpergewicht/Tag. In Pflanzen und Mikroorganismen wird Threonin aus Asparaginsäure über α-Aspartyl-Semialdehyd und Homoserin synthetisiert . Homoserin durchläuft eine O- Phosphorylierung; Dies als Phosphatester erfährt Hydrolyse gleichzeitig mit der Verlagerung der OH - Gruppe. Enzyme, die an einer typischen Biosynthese von Threonin beteiligt sind, umfassen:
- Aspartokinase
- β-Aspartat-Semialdehyd-Dehydrogenase
- Homoserin-Dehydrogenase
- Homoserinkinase
- Threoninsynthase .
Stoffwechsel
Threonin wird auf mindestens drei Arten metabolisiert:
- Bei vielen Tieren wird es über die Threonin-Dehydrogenase in Pyruvat umgewandelt . Ein Zwischenprodukt in diesem Stoffwechselweg kann mit CoA eine Thiolyse durchlaufen , um Acetyl-CoA und Glycin herzustellen .
- Beim Menschen ist das Gen für die Threonin-Dehydrogenase ein inaktives Pseudogen , daher wird Threonin in α-Ketobutyrat umgewandelt . Der Mechanismus des ersten Schrittes ist dem durch Serin-Dehydratase katalysierten analog , und die Serin- und Threonin-Dehydratase-Reaktionen werden wahrscheinlich durch das gleiche Enzym katalysiert.
- In vielen Organismen wird es durch eine Kinase O-phosphoryliert, um den weiteren Metabolismus vorzubereiten. Dies ist bei Bakterien im Rahmen der Biosynthese von Cobalamin ( Vitamin B12 ) besonders wichtig , da das Produkt zum Einbau in die Seitenkette des Vitamins in (R)-1-Aminopropan-2-ol umgewandelt wird .
- Threonin wird verwendet, um Glycin während der endogenen Produktion von L-Carnitin im Gehirn und in der Leber von Ratten zu synthetisieren.
Quellen
Lebensmittel mit hohem Threoningehalt sind Hüttenkäse , Geflügel , Fisch , Fleisch , Linsen , schwarze Schildkrötenbohnen und Sesam .
Racemisches Threonin kann aus Crotonsäure durch Alpha-Funktionalisierung mit Quecksilber(II)-acetat hergestellt werden .