Beta-Carotin 15,15'-Dioxygenase - Beta-carotene 15,15'-dioxygenase
| β-Carotin 15,15'-Dioxygenase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Bezeichner | |||||||||
| EG-Nr. | 1.13.11.63 | ||||||||
| CAS-Nr. | 37256-60-3 | ||||||||
| Datenbanken | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-Ansicht | ||||||||
| BRENDA | BRENDA-Eintrag | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-Ansicht | ||||||||
| KEGG | KEGG-Eintrag | ||||||||
| MetaCyc | Stoffwechselweg | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| PDB- Strukturen | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen-Ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
In der Enzymologie ist β-Carotin 15,15'-Dioxygenase ( EC 1.13.11.63 ) ein Enzym mit dem systematischen Namen Beta-Carotin:Sauerstoff 15,15'-Dioxygenase (Bindungsspaltung) . Beim Menschen wird es vom BCO1- Gen kodiert. Dieses Enzym katalysiert die folgende chemische Reaktion
- Beta-Carotin + O 2 → 2 all-trans-Retinal
Dies ist eine Spaltungsreaktion, die β-Carotin spaltet , molekularen Sauerstoff nutzt, durch die Anwesenheit von Gallensalzen und Thyroxin verstärkt wird und zwei Retinalmoleküle erzeugt . Beim Menschen ist das Enzym im Dünndarm und in der Leber vorhanden. Es kann auch Beta-Cryptoxanthin , Apocarotinal , 4'-Apo-β-Carotinal , Alpha-Carotin und γ-Carotin in abnehmender Reihenfolge spalten , alle Substrate größer als C 30 mit mindestens einem unsubstituierten β-Iononring .
Dieses Enzym gehört zur (enzymatisch definierten) Familie der Oxidoreduktasen , insbesondere derjenigen, die auf gepaarte Donoren wirken, mit O 2 als Oxidationsmittel und dem Einbau oder der Reduktion von Sauerstoff. Andere gebräuchliche Namen umfassen β-Carotin-15,15'-Monooxygenase und β-Carotin-Dioxygenase . Seine früheren EG-Nummern umfassen 1.13.11.21 (1975), 1.14.99.36 (2001).
Im Allgemeinen sind Fleischfresser schlechte Konverter von iononhaltigen Carotinoiden, und reinen Fleischfressern wie Katzen und Frettchen fehlt Beta-Carotin-15,15'-Monooxygenase und sie können keine Carotinoide in Retinal umwandeln (was dazu führt, dass keines der Carotinoide eine Form von Vitamin A ist für diese Arten). Sie müssen vorgeformtes Vitamin A in ihrer Ernährung haben.
Beta-Carotin-15,15'-Dioxygenase gehört zur (ähnlich definierten) Familie der Carotinoid-Oxygenasen ( InterPro : IPR004294 ). Enzyme dieser Familie enthalten ein aktives Fe 2+ -Zentrum , das normalerweise von vier His-Resten koordiniert wird.
Verweise
Weiterlesen
- Leuenberger MG, Engeloch-Jarret C, Woggon WD (2001). „Der Reaktionsmechanismus der enzymkatalysierten zentralen Spaltung von Beta-Carotin zu Retinal“. Angew. Chem . 40 (14): 2614–2616. doi : 10.1002/1521-3773(20010716)40:14<2613::aid-anie2613>3.0.co;2-z .
- Goodman DS, Huang HS, Kanai M, Shiratori T (1967). "Die enzymatische Umwandlung von all-trans-Beta-Carotin in Retinal" . J. Biol. Chem . 242 (15): 3543–3554. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95896-5 .
- Goodman DS, Huang HS, Shiratori T (Mai 1966). "Mechanismus der Biosynthese von Vitamin A aus Beta-Carotin" . Die Zeitschrift für biologische Chemie . 241 (9): 1929–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96648-2 . PMID 5946623 .
