dUTP-Diphosphatase - dUTP diphosphatase
| dUTP-Diphosphatase | |||||||||
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| Bezeichner | |||||||||
| EG-Nr. | 3.6.1.23 | ||||||||
| CAS-Nr. | 37289-34-2 | ||||||||
| Datenbanken | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-Ansicht | ||||||||
| BRENDA | BRENDA-Eintrag | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-Ansicht | ||||||||
| KEGG | KEGG-Eintrag | ||||||||
| MetaCyc | Stoffwechselweg | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| PDB- Strukturen | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen-Ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| dUTPase | |||||||||
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 Kristallstrukturen der Dutp-Pyrophosphatase des Katzen-Immunschwächevirus und seiner Nukleotidkomplexe in drei Kristallformen.
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| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | dUTPase | ||||||||
| Pfam | PF00692 | ||||||||
| Pfam- Clan | CL0153 | ||||||||
| InterPro | IPR008180 | ||||||||
| SCOP2 | 1dup / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| dUTPase_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 die Kristallstruktur eines Komplexes von Campylobacter jejuni dutpase mit dem Substratanalogon dupnhp
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| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | dUTPase_2 | ||||||||
| Pfam | PF08761 | ||||||||
| Pfam- Clan | CL0231 | ||||||||
| InterPro | IPR014871 | ||||||||
| SCOP2 | 1w2y / UMFANG / SUPFAM | ||||||||
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In der Enzymologie ist eine dUTP-Diphosphatase ( EC 3.6.1.23 ) ein Enzym , das die chemische Reaktion katalysiert
- dUTP + H 2 O dUMP + Diphosphat
So sind die beiden Substrate sind dieses Enzyms dUTP und H 2 O , während seine beiden Produkte sind dUMP und Diphosphat .
Dieses Enzym gehört zur Familie der Hydrolasen , insbesondere derjenigen, die auf Säureanhydride in phosphorhaltigen Anhydriden wirken. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet dUTP-Nukleotitohydrolase . Andere gebräuchliche Namen umfassen Desoxyuridin-Triphosphatase , dUTPase , dUTP-Pyrophosphatase , Desoxyuridin-5'-Triphosphat-Nukleotitohydrolase und Desoxyuridin-5'-Triphosphatase . Dieses Enzym ist am Pyrimidinstoffwechsel beteiligt .
Dieses Enzym hat eine Doppelfunktion: Es entfernt einerseits dUTP aus dem Desoxynukleotid- Pool, was die Wahrscheinlichkeit verringert, dass diese Base von DNA-Polymerasen in die DNA eingebaut wird , andererseits produziert es die dTTP-Vorstufe dUMP. Das Fehlen oder die Hemmung der dUTPase-Wirkung führt zu schädlichen Störungen im Nukleotidpool, was zu einem erhöhten Uracil-Gehalt der DNA führt, der einen hyperaktiven sinnlosen Zyklus der DNA-Reparatur aktiviert.
Strukturstudien
Ab Ende 2007 48 Strukturen haben für diese Klasse von Enzymen gelöst, mit PDB Zugangscodes 1DUC , 1DUD , 1DUN , 1DUP , 1DUT , 1EU5 , 1EUW , 1F7D , 1F7K , 1F7N , 1F7O , 1F7P , 1F7Q , 1F7R , 1MQ7 , 1OGH , 1OGK , 1OGL , 1PKH , 1PKJ , 1PKK , 1RN8 , 1RNJ , 1SEH , 1SIX , 1SJN , 1SLH , 1SM8 , 1SMC , 1SNF , 1SYL , 1VYQ , 1W2Y , 2BSY , 2BT1 , 2CJE , 2D4L , 2D4M , 2D4N , 2HQU , 2HR6 , 2HRM , 2OKB , 2OKD , 2OKE , 2OL0 , 2OL1 und 2PY4 .
Es gibt mindestens zwei strukturell unterschiedliche Familien von dUTPasen. Die Kristallstruktur der humanen dUTPase zeigt, dass sich jede Untereinheit des dUTPase- Trimers zu einem achtsträngigen Jelly-Roll-Beta-Fass faltet , wobei die C-terminalen Beta-Stränge zwischen den Untereinheiten ausgetauscht sind . Die Struktur ähnelt der des Escherichia coli- Enzyms, trotz geringer Sequenzhomologie zwischen den beiden Enzymen .
Die zweite Familie hat eine neuartige All-Alpha- Faltung , Mitglieder dieser Familie sind nicht mit der All-Beta- Faltung verwandt, die in dUTPasen der meisten Organismen gefunden wird .
Siehe auch
- DUT , das Gen, das beim Menschen für dieses Enzym kodiert
- DnaS oder dut , das Gen, das für dieses Enzym in E. coli kodiert
Verweise
Weiterlesen
- Bertani Le.; Häggmark A.; Reichard P.; Umwandlung von Desoxyuridinphosphaten (1963). "Enzymatische Synthese von Desoxyribonukleotiden. II. Bildung" . J. Biol. Chem . 238 (10): 3407–13. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48681-4 . PMID 14085395 .
- Giroir LE, Deutsch WA (1987). "Drosophila Desoxyuridintriphosphatase. Reinigung und Charakterisierung" . J. Biol. Chem . 262 (1): 130–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)75898-0 . PMID 3025197 .
- Greenberg G, Somerville R (1962). "Desoxyuridylat-Kinase-Aktivität und Desoxyuridintriphosphatase in Escherichia coli" . Proz. Natl. Akad. Wissenschaft USA . 48 (2): 247–57. Bibcode : 1962PNAS...48..247G . doi : 10.1073/pnas.48.2.247 . PMC 220766 . PMID 13901467 .
- Grindey GR, Nichol CA (1971). „Säugetier-Desoxyuridin-5'-Triphosphat-Pyrophosphatase“. Biochim. Biophys. Akta . 240 (2): 180–3. doi : 10.1016/0005-2787(71)90655-1 . PMID 5105331 .
