Kugelförmiges Protein - Globular protein
Globulären Proteinen oder spheroproteins sphärisch sind ( „Kugel-like“) Proteine und sind eine der häufigsten Proteintypen (die anderen sind faserige , ungeordnet und Membranproteine ). Globuläre Proteine sind im Gegensatz zu den Faser- oder Membranproteinen etwas wasserlöslich ( in Wasser Kolloide bildend ). Es gibt mehrere Faltungsklassen von globulären Proteinen, da es viele verschiedene Architekturen gibt, die sich zu einer ungefähr kugelförmigen Form falten können.
Der Begriff Globin kann sich genauer auf Proteine einschließlich der Globinfalte beziehen .
Kugelförmige Struktur und Löslichkeit
Das Begriff kugelförmige Protein ist ziemlich alt (aus wahrscheinlich aus dem 19. Jahrhundert) und ist jetzt etwas archaisch die Hunderttausende von Proteinen gegeben und eleganten und beschreibenden Strukturmotiv Vokabular. Die globuläre Natur dieser Proteine kann ohne die Hilfe moderner Techniken bestimmt werden, sondern nur durch die Verwendung Ultrazentrifugen oder dynamische Lichtstreuungstechniken.
Die sphärische Struktur wird durch die Tertiärstruktur des Proteins induziert . Die apolaren (hydrophoben) Aminosäuren des Moleküls sind zum Inneren des Moleküls gebunden, während polare (hydrophile) Aminosäuren nach außen gebunden sind, was Dipol-Dipol-Wechselwirkungen mit dem Lösungsmittel ermöglicht , was die Löslichkeit des Moleküls erklärt.
Globuläre Proteine sind nur marginal stabil, da die bei der Faltung des Proteins in seine native Konformation freigesetzte freie Energie relativ klein ist. Dies liegt daran, dass die Proteinfaltung entropische Kosten erfordert. Da eine Primärsequenz einer Polypeptidkette zahlreiche Konformationen bilden kann, beschränkt die native globuläre Struktur ihre Konformation auf nur wenige. Dies führt zu einer Abnahme der Zufälligkeit, obwohl nicht-kovalente Wechselwirkungen wie hydrophobe Wechselwirkungen die Struktur stabilisieren.
Proteinfaltung
Obwohl noch unbekannt ist, wie sich Proteine auf natürliche Weise falten, haben neue Beweise dazu beigetragen, das Verständnis voranzutreiben. Ein Teil des Proteinfaltungsproblems besteht darin, dass mehrere nicht-kovalente, schwache Wechselwirkungen gebildet werden, wie beispielsweise Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Wechselwirkungen . Über verschiedene Techniken wird derzeit der Mechanismus der Proteinfaltung untersucht. Selbst im denaturierten Zustand des Proteins kann es in die richtige Struktur gefaltet werden.
Globuläre Proteine scheinen zwei Mechanismen für die Proteinfaltung zu haben, entweder das Diffusionskollisionsmodell oder das Nukleationskondensationsmodell, obwohl neuere Erkenntnisse gezeigt haben, dass globuläre Proteine wie PTP-BL PDZ2 mit charakteristischen Merkmalen beider Modelle falten. Diese neuen Erkenntnisse haben gezeigt, dass die Übergangszustände von Proteinen ihre Faltung beeinflussen können. Die Faltung von globulären Proteinen wurde in letzter Zeit auch mit der Behandlung von Krankheiten in Verbindung gebracht, und es wurden Anti-Krebs- Liganden entwickelt, die an das gefaltete, aber nicht an das natürliche Protein binden. Diese Studien haben gezeigt, dass die Faltung von globulären Proteinen deren Funktion beeinflusst.
Nach dem zweiten Hauptsatz der Thermodynamik wird die Differenz der freien Energie zwischen ungefalteten und gefalteten Zuständen durch Enthalpie- und Entropieänderungen beigesteuert . Da die Differenz der freien Energie in einem globulären Protein, die aus der Faltung in seine native Konformation resultiert, gering ist, ist es geringfügig stabil, wodurch eine schnelle Umsatzrate und eine effektive Kontrolle des Proteinabbaus und der Proteinsynthese bereitgestellt werden.
Rolle
Im Gegensatz zu faserigen Proteinen, die nur eine strukturelle Funktion haben, können globuläre Proteine wirken als:
- Enzyme , indem sie organische Reaktionen, die im Organismus unter milden Bedingungen und mit großer Spezifität stattfinden , katalysieren . Diese Rolle erfüllen verschiedene Esterasen .
- Botenstoffe , indem sie Nachrichten übermitteln, um biologische Prozesse zu regulieren. Diese Funktion übernehmen Hormone , also Insulin etc.
- Transporter anderer Moleküle durch Membranen
- Vorräte an Aminosäuren .
- Regulatorische Rollen werden auch eher von globulären Proteinen als von faserigen Proteinen übernommen.
- Strukturproteine, z. B. Aktin und Tubulin , die kugelförmig und als Monomere löslich sind, jedoch zu langen, steifen Fasern polymerisieren
Mitglieder
Zu den bekanntesten globulären Proteinen gehört Hämoglobin , ein Mitglied der Familie der Globinproteine . Andere globuläre Proteine sind das Alpha- , Beta- und Gamma- Globulin (IgA, IgD, IgE, IgG und IgM). Weitere Informationen zu den verschiedenen Globulinen finden Sie unter Proteinelektrophorese . Fast alle Enzyme mit wichtigen Stoffwechselfunktionen sind kugelförmig, ebenso wie viele Signaltransduktionsproteine .
Albumine sind ebenfalls globuläre Proteine, obwohl sie im Gegensatz zu allen anderen globulären Proteinen vollständig in Wasser löslich sind. Sie sind in Öl nicht löslich.