Guanylatkinase - Guanylate kinase
| Guanylatkinase | |||||||||
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 Guanylatkinase-Homohexamer, E. Coli
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| Bezeichner | |||||||||
| EG-Nr. | 2.7.4.8 | ||||||||
| CAS-Nr. | 9026-59-9 | ||||||||
| Datenbanken | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-Ansicht | ||||||||
| BRENDA | BRENDA-Eintrag | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-Ansicht | ||||||||
| KEGG | KEGG-Eintrag | ||||||||
| MetaCyc | Stoffwechselweg | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| PDB- Strukturen | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen-Ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| Guanylatkinase | |||||||||||
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 Struktur der Guanylatkinase.
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| Bezeichner | |||||||||||
| Symbol | Guanylat_kin | ||||||||||
| Pfam | PF00625 | ||||||||||
| InterPro | IPR008144 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00670 | ||||||||||
| SCOP2 | 1gky / Scope / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd00071 | ||||||||||
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In der Enzymologie ist eine Guanylatkinase ( EC 2.7.4.8 ) ein Enzym , das die chemische Reaktion katalysiert
So sind die beiden Substrate dieses Enzyms sind ATP und GMP , während seine beiden Produkte sind ADP und GDP .
Dieses Enzym gehört zur Familie der Transferasen , insbesondere derjenigen, die phosphorhaltige Gruppen ( Phosphotransferasen ) mit einer Phosphatgruppe als Akzeptor übertragen. Dieses Enzym ist am Purinstoffwechsel beteiligt .
Guanylatkinase katalysiert die ATP-abhängige Phosphorylierung von GMP zu GDP. Es ist wichtig für das Recycling von GMP und indirekt von cGMP. Bei Prokaryoten (wie Escherichia coli), niederen Eukaryoten (wie Hefe) und bei Wirbeltieren ist GK ein hochkonserviertes monomeres Protein mit etwa 200 Aminosäuren. Es wurde gezeigt, dass GK dem Protein A57R (oder SalG2R) aus verschiedenen Stämmen des Vaccinia- Virus strukturell ähnlich ist .
Nomenklatur
Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet ATP:(d)GMP-Phosphotransferase . Andere gebräuchliche Namen sind "
- Desoxyguanylatkinase,
- 5'-GMP-Kinase,
- GMP-Kinase,
- Guanosinmonophosphatkinase und
- ATP:GMP-Phosphotransferase.
Verweise
Weiterlesen
- Buccino RJ Jr., Roth JS (1969). „Teilweise Reinigung und Eigenschaften von ATP:GMP-Phosphotransferase aus Rattenleber“. Bogen. Biochem. Biophys . 132 (1): 49–61. doi : 10.1016/0003-9861(69)90337-3 . PMID 4307347 .
- Hiraga S., Sugino Y. (1966). „Nukleosidmonophosphokinasen von Escherichia coli infiziert und nicht mit einem RNA-Phagen infiziert“. Biochim. Biophys. Akta . 114 (2): 416–8. doi : 10.1016/0005-2787(66)90324-8 . PMID 5329274 .
- Griffith TJ, Helleiner CW (1965). „Die teilweise Reinigung von Desoxynukleosid-Monophosphat-Kinasen aus L-Zellen“. Biochim. Biophys. Akta . 108 (1): 114–24. doi : 10.1016/0005-2787(65)90113-9 . PMID 5862227 .
- Oeschger MP, Bessman MJ (1966). "Reinigung und Eigenschaften der Guanylatkinase aus Escherichia coli" . J. Biol. Chem . 241 (22): 5452–60. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96451-3 . PMID 5333666 .
- Shimono H, Sugino Y (1971). "Stoffwechsel von Desoxyribonukleotiden. Reinigung und Eigenschaften von Desoxyguanosinmonophosphokinase von Kalbsthymus" . EUR. J. Biochem . 19 (2): 256–63. doi : 10.1111/j.1432-1033.1971.tb01312.x . PMID 5552394 .
- Alina Renz, Lina Widerspick, Andreas Dräger, (Dezember 2020). FBA enthüllt Guanylatkinase als potenzielles Ziel für antivirale Therapien gegen SARS-CoV-2, Bioinformatics, 36, Issue Supplement_2, i813–i821, https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btaa813
