KMT5A - KMT5A
Die N-Lysin-Methyltransferase KMT5A ist ein Enzym , das beim Menschen vom KMT5A- Gen kodiert wird . Das Enzym ist eine Histon-Methyltransferase , enthält eine SET-Domäne und ist lysinspezifisch . Das Enzym überträgt eine Methylgruppe auf den Histon-H4- Lysinrest an Position 20. S- Adenosylmethionin (SAM) ist sowohl der Cofaktor als auch der Methylgruppen-Donor. Der Lysinrest wird in einen N 6 -Methyllysinrest umgewandelt .
Diese Histonmodifikation wird oft mit H4K20me1 abgekürzt:
- H4 - Histontyp
- K - Symbol von Lysin
- 20 - Position des Lysinrestes modifiziert
- me - Abkürzung für Methylgruppe
- 1 - Anzahl der übertragenen Methylgruppen
Verweise
Weiterlesen
{{PBB_Weiterlesen | Zitate =
- Mizzen CA, Yang XJ, Kokubo T, Brownell JE, Bannister AJ, Owen-Hughes T, Workman J, Wang L, Berger SL, Kouzarides T, Nakatani Y, Allis CD (Dezember 1996). "Die TAF(II)250-Untereinheit von TFIID hat Histon-Acetyltransferase-Aktivität" . Zelle . 87 (7): 1261–70. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81821-8 . PMID 8980232 . S2CID 18409257 .
- Rice JC, Nishioka K, Sarma K, Steward R, Reinberg D, Allis CD (September 2002). "Die mitosespezifische Methylierung von Histon H4 Lys 20 folgt einer erhöhten PR-Set7-Expression und ihrer Lokalisierung auf mitotischen Chromosomen" . Gene & Entwicklung . 16 (17): 2225–30. doi : 10.1101/gad.1014902 . PMC 186671 . PMID 12208845 .
- Schlisio S, Halperin T, Vidal M, Nevins JR (November 2002). „Die Wechselwirkung von YY1 mit E2Fs, vermittelt durch RYBP, stellt einen Mechanismus für die Spezifität der E2F-Funktion bereit“ . Das EMBO-Journal . 21 (21): 5775–86. doi : 10.1093/emboj/cdf577 . PMC 131074 . PMID 12411495 .
- Xiao B, Jing C, Wilson JR, Walker PA, Vasisht N, Kelly G, Howell S, Taylor IA, Blackburn GM, Gamblin SJ (Februar 2003). "Struktur und katalytischer Mechanismus der humanen Histon-Methyltransferase SET7/9" (PDF) . Natur . 421 (6923): 652–6. doi : 10.1038/nature01378 . PMID 12540855 . S2CID 4423407 .
- Xiao B, Jing C, Kelly G, Walker PA, Muskett FW, Frenkiel TA, Martin SR, Sarma K, Reinberg D, Gamblin SJ, Wilson JR (Juni 2005). "Spezifität und Mechanismus der Histon-Methyltransferase Pr-Set7" . Gene & Entwicklung . 19 (12): 1444–54. doi : 10.1101/gad.1315905 . PMC 1151661 . PMID 15933069 .
- Yin Y, Liu C, Tsai SN, Zhou B, Ngai SM, Zhu G (August 2005). "SET8 erkennt die Sequenz RHRK20VLRDN innerhalb des N-Terminus von Histon H4 und monomethyliert Lysin 20" . Die Zeitschrift für biologische Chemie . 280 (34): 30025–31. doi : 10.1074/jbc.M501691200 . PMID 15964846 .
- Shi X, Kachirskaia I, Yamaguchi H, West LE, Wen H, Wang EW, Dutta S, Appella E, Gozani O (August 2007). "Modulation der p53-Funktion durch SET8-vermittelte Methylierung bei Lysin 382" . Molekulare Zelle . 27 (4): 636–46. doi : 10.1016/j.molcel.2007.07.012 . PMC 2693209 . PMID 17707234 .
- Tanaka H, Takebayashi SI, Sakamoto A, Igata T, Nakatsu Y, Saitoh N, Hino S, Nakao M (Februar 2017). „Die SETD8/PR-Set7-Methyltransferase fungiert als Barriere zur Verhinderung des Seneszenz-assoziierten metabolischen Umbaus“ . Zellberichte . 18 (9): 2148–2161. doi : 10.1016/j.celrep.2017.02.021 . PMID 28249161 .
 |
Dieser Artikel über ein Gen auf dem menschlichen Chromosom 12 ist ein Stummel . Sie können Wikipedia helfen, indem Sie es erweitern . |