Proteinogene Aminosäure - Proteinogenic amino acid

Proteinogene Aminosäuren sind ein kleiner Bruchteil aller Aminosäuren

Proteinogene Aminosäuren sind Aminosäuren, die während der Translation biosynthetisch in Proteine eingebaut werden . Das Wort "proteinogen" bedeutet "proteinerzeugend". Während des gesamten bekannten Lebens gibt es 22 genetisch kodierte (proteinogene) Aminosäuren, 20 im genetischen Standardcode und weitere 2, die durch spezielle Translationsmechanismen eingebaut werden können.

Im Gegensatz dazu sind nicht-proteinogene Aminosäuren Aminosäuren, die entweder nicht in Proteine ​​(wie GABA , L- DOPA oder Trijodthyronin ) eingebaut, anstelle einer genetisch kodierten Aminosäure falsch eingebaut wurden oder nicht direkt und isoliert von Standardzellularen hergestellt werden Maschinen (wie Hydroxyprolin ). Letzteres resultiert oft aus einer posttranslationalen Modifikation von Proteinen. Einige nicht-proteinogene Aminosäuren werden in nicht-ribosomale Peptide eingebaut, die durch nicht-ribosomale Peptidsynthetasen synthetisiert werden.

Sowohl Eukaryoten als auch Prokaryoten können Selenocystein über eine als SECIS-Element bekannte Nukleotidsequenz in ihre Proteine einbauen , die die Zelle anweist , ein nahegelegenes UGA- Codon als Selenocystein zu translatieren (UGA ist normalerweise ein Stop-Codon ). Bei einigen methanogenen Prokaryoten kann das UAG-Codon (normalerweise ein Stop-Codon) auch in Pyrrolysin übersetzt werden .

In Eukaryoten gibt es nur 21 proteinogene Aminosäuren, die 20 des genetischen Standardcodes, plus Selenocystein . 12 davon kann der Mensch untereinander oder aus anderen Molekülen des Zwischenstoffwechsels synthetisieren. Die anderen neun müssen verzehrt werden (normalerweise als ihre Proteinderivate) und werden daher als essentielle Aminosäuren bezeichnet . Die essentiellen Aminosäuren sind Histidin , Isoleucin , Leucin , Lysin , Methionin , Phenylalanin , Threonin , Tryptophan und Valin (dh H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Es wurde gefunden, dass die proteinogenen Aminosäuren mit dem Satz von Aminosäuren verwandt sind , die von Ribozym- Autoaminoacylierungssystemen erkannt werden können. Somit wären nicht-proteinogene Aminosäuren durch den kontingenten evolutionären Erfolg nukleotidbasierter Lebensformen ausgeschlossen worden. Andere Gründe wurden angeführt, um zu erklären, warum bestimmte spezifische nicht-proteinogene Aminosäuren im Allgemeinen nicht in Proteine ​​eingebaut werden; zum Beispiel, Ornithin und Homoserin cyclisieren gegen das Peptid - Rückgrat und Fragment des Proteins mit relativ kurzen Halbwertszeit , während andere giftig sind , weil sie fälschlicherweise in Proteine eingebaut werden, wie das Arginin - Analogen Canavanin .

Strukturen

Im Folgenden werden die Strukturen und Abkürzungen der 21 Aminosäuren veranschaulicht, die direkt vom genetischen Code von Eukaryoten für die Proteinsynthese kodiert werden. Die unten angegebenen Strukturen sind chemische Standardstrukturen, nicht die typischen Zwitterionformen , die in wässrigen Lösungen vorkommen.

Tabelle der Aminosäuren
Gruppierte Tabelle mit den Strukturen von 21 Aminosäuren, der Nomenklatur und den pKa- Werten ihrer Seitengruppen
Struktur der 21 proteinogenen Aminosäuren mit 3- und 1-Buchstaben-Codes, gruppiert nach Seitenkettenfunktionalität

IUPAC / IUBMB empfiehlt nun auch Standardabkürzungen für die folgenden beiden Aminosäuren:

Chemische Eigenschaften

Es folgt eine Tabelle, die die Ein-Buchstaben-Symbole, die Drei-Buchstaben-Symbole und die chemischen Eigenschaften der Seitenketten der Standardaminosäuren auflistet. Die aufgeführten Massen basieren auf gewichteten Durchschnitten der elementaren Isotope in ihrer natürlichen Häufigkeit . Bildung einer Peptidbindung führt zu einer Eliminierung eines Moleküls Wasser . Daher ist die Masse des Proteins gleich der Masse der Aminosäuren, aus denen das Protein minus 18.01524 Da pro Peptidbindung besteht.

Allgemeine chemische Eigenschaften

Aminosäure Kurz Abkürzung Durchschn. Masse ( Da ) Pi pK 1
(α-COOH) 		pK 2
(α- + NH 3 )
Alanin EIN Ala 89.09404 6.01 2.35 9,87
Cystein C Cys 121.15404 5,05 1,92 10,70
Asparaginsäure D Asp 133.10384 2.85 1,99 9,90
Glutaminsäure E Kleber 147.13074 3.15 2.10 9,47
Phenylalanin F Phe 165.19184 5,49 2.20 9,31
Glycin g Gly 75.06714 6.06 2.35 9,78
Histidin h Seine 155.15634 7,60 1,80 9,33
Isoleucin ich Ile 131.17464 6.05 2.32 9,76
Lysin K Lys 146.18934 9,60 2.16 9.06
Leucin L Leu 131.17464 6.01 2.33 9,74
Methionin m Getroffen 149.20784 5,74 2.13 9,28
Asparagin n Asn 132.11904 5.41 2.14 8,72
Pyrrolysin Ö Pyl 255,31 ? ? ?
Prolin P Profi 115.13194 6.30 1,95 10,64
Glutamin Q Gln 146.14594 5,65 2.17 9.13
Arginin R Arg 174.20274 10.76 1,82 8,99
Serin S Ser 105.09344 5,68 2.19 9,21
Threonin T Thr 119.12034 5,60 2.09 9.10
Selenocystein U Sek 168.053 5.47 1,91 10
Valin V Val 117.14784 6.00 2.39 9,74
Tryptophan W Trp 204.22844 5.89 2.46 9,41
Tyrosin Ja Tyr 181.19124 5,64 2.20 9,21

Seitenketteneigenschaften

Aminosäure Kurz Abkürzung Seitenkette hydro-
phobische 		pKa § Polar pH Klein Sehr klein Aromatisch
oder aliphatisch 		van der Waals-
Volumen (Å 3 )
Alanin EIN Ala -CH 3 Jawohl - Nein - Jawohl Jawohl Aliphatisch 67
Cystein C Cys -CH 2 SH Jawohl 8.55 Jawohl sauer Jawohl Jawohl - 86
Asparaginsäure D Asp -CH 2 COOH Nein 3.67 Jawohl sauer Jawohl Nein - 91
Glutaminsäure E Kleber -CH 2 CH 2 COOH Nein 4,25 Jawohl sauer Nein Nein - 109
Phenylalanin F Phe -CH 2 C 6 H 5 Jawohl - Nein - Nein Nein Aromatisch 135
Glycin g Gly -H Jawohl - Nein - Jawohl Jawohl - 48
Histidin h Seine -CH 2 - C 3 H 3 N 2 Nein 6.54 Jawohl schwach basisch Nein Nein Aromatisch 118
Isoleucin ich Ile -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 Jawohl - Nein - Nein Nein Aliphatisch 124
Lysin K Lys -(CH 2 ) 4 NH 2 Nein 10.40 Jawohl Basic Nein Nein - 135
Leucin L Leu -CH 2 CH(CH 3 ) 2 Jawohl - Nein - Nein Nein Aliphatisch 124
Methionin m Getroffen -CH 2 CH 2 S CH 3 Jawohl - Nein - Nein Nein Aliphatisch 124
Asparagin n Asn -CH 2 CONH 2 Nein - Jawohl - Jawohl Nein - 96
Pyrrolysin Ö Pyl -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 Nein ND Jawohl schwach basisch Nein Nein - ?
Prolin P Profi -CH 2 CH 2 CH 2 - Jawohl - Nein - Jawohl Nein - 90
Glutamin Q Gln -CH 2 CH 2 CONH 2 Nein - Jawohl - Nein Nein - 114
Arginin R Arg -(CH 2 ) 3 NH-C(NH)NH 2 Nein 12,3 Jawohl stark basisch Nein Nein - 148
Serin S Ser -CH 2 OH Nein - Jawohl - Jawohl Jawohl - 73
Threonin T Thr -CH (OH) CH 3 Nein - Jawohl - Jawohl Nein - 93
Selenocystein U Sek -CH 2 SeH Nein 5.43 Nein sauer Jawohl Jawohl - ?
Valin V Val -CH (CH 3 ) 2 Jawohl - Nein - Jawohl Nein Aliphatisch 105
Tryptophan W Trp -CH 2 C 8 H 6 N Jawohl - Nein - Nein Nein Aromatisch 163
Tyrosin Ja Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH Nein 9,84 Jawohl schwach sauer Nein Nein Aromatisch 141

§: Werte für Asp, Cys, Glu, His, Lys & Tyr wurden unter Verwendung des zentral in einem Alanin-Pentapeptid platzierten Aminosäurerests bestimmt. Der Wert für Arg stammt von Pace et al. (2009). Der Wert für Sec stammt von Byun & Kang (2011).

ND: Der pKa-Wert von Pyrrolysin wurde nicht berichtet.

Hinweis: Der pKa-Wert eines Aminosäurerests in einem kleinen Peptid unterscheidet sich normalerweise geringfügig, wenn es sich in einem Protein befindet. Protein-pKa-Berechnungen werden manchmal verwendet, um die Änderung des pKa-Wertes eines Aminosäurerestes in dieser Situation zu berechnen.

Genexpression und Biochemie

Aminosäure Kurz Abkürzung Codon (s) Auftreten Essentiell ‡ beim Menschen
in archaischen Proteinen
(%) & 		in Bakterienproteine
(%) & 		in eukaryotischen Proteinen
(%) & 		Vorkommen
in menschlichen Proteinen
(%) &
Alanin EIN Ala AGB, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7,63 7.01 Nein
Cystein C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2.3 Bedingt
Asparaginsäure D Asp GAU, GAC 6.21 5,59 5,4 4.73 Nein
Glutaminsäure E Kleber GAA, GAG 7,69 6.15 6.42 7.09 Bedingt
Phenylalanin F Phe UUU, UUC 3.86 3.89 3.87 3.65 Jawohl
Glycin g Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,58 7,76 6.33 6.58 Bedingt
Histidin h Seine CAU, CAC 1,77 2,06 2.44 2.63 Jawohl
Isoleucin ich Ile AUU, AUC, AUA 7.03 5.89 5.1 4.33 Jawohl
Lysin K Lys AAA, AAG 5,27 4.68 5,64 5,72 Jawohl
Leucin L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9,31 10.09 9,29 9,97 Jawohl
Methionin m Getroffen AUG 2.35 2.38 2,25 2.13 Jawohl
Asparagin n Asn AAU, AAC 3.68 3.58 4,28 3.58 Nein
Pyrrolysin Ö Pyl UAG * 0 0 0 0 Nein
Prolin P Profi CCU, CCC, CCA, CCG 4,26 4.61 5.41 6.31 Nein
Glutamin Q Gln CAA, CAG 2.38 3.58 4.21 4.77 Nein
Arginin R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,51 5,88 5,71 5,64 Bedingt
Serin S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5,85 8.34 8.33 Nein
Threonin T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5,52 5,56 5,36 Jawohl
Selenocystein U Sek UGA ** 0 0 0 >0 Nein
Valin V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7,27 6.2 5,96 Jawohl
Tryptophan W Trp UGG 1,03 1,27 1,24 1.22 Jawohl
Tyrosin Ja Tyr UAU, UAC 3.35 2.94 2.87 2.66 Bedingt
Stoppcodon † - Begriff UAA, UAG, UGA †† ? ? ? N / A N / A

* UAG ist normalerweise das bernsteinfarbene Stoppcodon, aber in Organismen, die die vom pylTSBCD-Gencluster kodierte biologische Maschinerie enthalten, wird die Aminosäure Pyrrolysin eingebaut.
** UGA ist normalerweise das opale (oder umbra) Stoppcodon , kodiert jedoch Selenocystein, wenn ein SECIS-Element vorhanden ist.
† Das Stopcodon ist keine Aminosäure, aber der Vollständigkeit halber enthalten.
†† UAG und UGA wirken nicht immer als Stop-Codons (siehe oben).
‡ Eine essentielle Aminosäure kann beim Menschen nicht synthetisiert werden und muss daher mit der Nahrung zugeführt werden. Bedingt essentielle Aminosäuren werden normalerweise nicht in der Nahrung benötigt, sondern müssen bestimmten Populationen, die sie nicht in ausreichenden Mengen synthetisieren, exogen zugeführt werden .
& Das Vorkommen von Aminosäuren basiert auf 135 Archaeen, 3775 Bakterien, 614 Eukaryota-Proteomen bzw. menschlichen Proteomen (21 006 Proteine).

Massenspektrometer

Bei der Massenspektrometrie von Peptiden und Proteinen ist die Kenntnis der Massen der Reste nützlich. Die Masse des Peptids oder Proteins ist die Summe der Restmassen plus der Masse des Wassers ( monoisotopische Masse = 18.01056 Da; durchschnittliche Masse = 18.0153 Da). Die Rückstandsmassen werden aus den tabellarischen chemischen Formeln und Atomgewichten berechnet. In der Massenspektrometrie können Ionen auch ein oder mehrere Protonen enthalten ( monoisotopische Masse = 1,00728 Da; durchschnittliche Masse* = 1,0074 Da). *Protonen können keine durchschnittliche Masse haben, dies deutet verwirrend auf Deuteronen als gültiges Isotop hin, aber sie sollten eine andere Spezies sein (siehe Hydron (Chemie) )

Aminosäure Kurz Abkürzung Formel Mo.-Fr. Masse § ( Da ) Durchschn. Masse ( Da )
Alanin EIN Ala C 3 H 5 NO 71.03711 71.0779
Cystein C Cys C 3 H 5 NOS 103.00919 103.1429
Asparaginsäure D Asp C 4 H 5 NEIN 3 115.02694 115.0874
Glutaminsäure E Kleber C 5 H 7 NEIN 3 129.04259 129.1140
Phenylalanin F Phe C 9 H 9 NEIN 147.06841 147.1739
Glycin g Gly C 2 H 3 NO 57.02146 57.0513
Histidin h Seine C 6 H 7 N 3 O 137.05891 137.1393
Isoleucin ich Ile C 6 H 11 NEIN 113.08406 113.1576
Lysin K Lys C 6 H 12 N 2 O 128.09496 128.1723
Leucin L Leu C 6 H 11 NEIN 113.08406 113.1576
Methionin m Getroffen C 5 H 9 NOS 131.04049 131.1961
Asparagin n Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114.04293 114.1026
Pyrrolysin Ö Pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237.14773 237.2982
Prolin P Profi C 5 H 7 NEIN 97.05276 97.1152
Glutamin Q Gln C 5 H 8 N 2 O 2 128.05858 128.1292
Arginin R Arg C 6 H 12 N 4 O 156.10111 156.1857
Serin S Ser C 3 H 5 NEIN 2 87.03203 87.0773
Threonin T Thr C 4 H 7 NEIN 2 101.04768 101.1039
Selenocystein U Sek C 3 H 5 NOSe 150.95364 150.0489
Valin V Val C 5 H 9 NEIN 99.06841 99.1311
Tryptophan W Trp C 11 H 10 N 2 O 186.07931 186.2099
Tyrosin Ja Tyr C 9 H 9 NEIN 2 163.06333 163.1733

§ Monoisotope Masse

Stöchiometrie und metabolische Kosten in Zellen

Die folgende Tabelle listet die Menge an Aminosäuren in E.coli- Zellen und die metabolischen Kosten (ATP) für die Synthese der Aminosäuren auf. Negative Zahlen zeigen an, dass die Stoffwechselprozesse energiegünstig sind und kein Netto-ATP der Zelle kosten. Die Fülle an Aminosäuren umfasst Aminosäuren in freier Form und in polymerisierter Form (Proteine).

Aminosäure Kurz Abkürzung Abundanz
(Anzahl der Moleküle (×10 8 )
pro E. coli- Zelle) 		ATP-Kosten in der Synthese
Aerobe
Bedingungen 		Anaerobe
Bedingungen
Alanin EIN Ala 2.9 -1 1
Cystein C Cys 0,52 11 fünfzehn
Asparaginsäure D Asp 1,4 0 2
Glutaminsäure E Kleber 1,5 -7 -1
Phenylalanin F Phe 1.1 -6 2
Glycin g Gly 3.5 -2 2
Histidin h Seine 0,54 1 7
Isoleucin ich Ile 1.7 7 11
Lysin K Lys 2.0 5 9
Leucin L Leu 2.6 -9 1
Methionin m Getroffen 0,88 21 23
Asparagin n Asn 1,4 3 5
Pyrrolysin Ö Pyl - - -
Prolin P Profi 1.3 -2 4
Glutamin Q Gln 1,5 -6 0
Arginin R Arg 1.7 5 13
Serin S Ser 1,2 -2 2
Threonin T Thr 1,5 6 8
Selenocystein U Sek - - -
Valin V Val 2.4 -2 2
Tryptophan W Trp 0,33 -7 7
Tyrosin Ja Tyr 0,79 -8 2

Bemerkungen

Aminosäure Abkürzung Bemerkungen
Alanin EIN Ala Es ist sehr reichlich vorhanden und sehr vielseitig, es ist steifer als Glycin, aber klein genug, um nur geringe sterische Grenzen für die Proteinkonformation zu setzen. Es verhält sich ziemlich neutral und kann sich sowohl in hydrophilen Bereichen auf der Außenseite des Proteins als auch in hydrophoben Bereichen im Inneren befinden.
Asparagin oder Asparaginsäure B Asx Ein Platzhalter, wenn eine der Aminosäuren eine Position einnehmen kann
Cystein C Cys Das Schwefelatom bindet leicht an Schwermetallionen . Unter oxidierenden Bedingungen können sich zwei Cysteine ​​in einer Disulfidbrücke verbinden , um die Aminosäure Cystin zu bilden . Wenn Cystine Teil eines Proteins sind, beispielsweise Insulin , wird die Tertiärstruktur stabilisiert, wodurch das Protein resistenter gegen Denaturierung wird ; daher sind Disulfidbindungen in Proteinen üblich, die in rauen Umgebungen funktionieren müssen, einschließlich Verdauungsenzymen (zB Pepsin und Chymotrypsin ) und Strukturproteinen (zB Keratin ). Disulfide finden sich auch in Peptiden, die zu klein sind, um alleine eine stabile Form zu halten (zB Insulin ).
Asparaginsäure D Asp Asp verhält sich ähnlich wie Glutaminsäure und trägt eine hydrophile Säuregruppe mit starker negativer Ladung. Normalerweise befindet es sich an der äußeren Oberfläche des Proteins, wodurch es wasserlöslich ist. Es bindet an positiv geladene Moleküle und Ionen und wird oft in Enzymen verwendet, um das Metallion zu fixieren. Wenn sie sich innerhalb des Proteins befinden, werden Aspartat und Glutamat normalerweise mit Arginin und Lysin gepaart.
Glutaminsäure E Kleber Glu verhält sich ähnlich wie Asparaginsäure und hat eine längere, etwas flexiblere Seitenkette.
Phenylalanin F Phe Essentiell für den Menschen enthalten Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan eine große, starre aromatische Gruppe an der Seitenkette. Dies sind die größten Aminosäuren. Diese sind wie Isoleucin, Leucin und Valin hydrophob und neigen dazu, sich zum Inneren des gefalteten Proteinmoleküls zu orientieren. Phenylalanin kann in Tyrosin umgewandelt werden.
Glycin g Gly Wegen der zwei Wasserstoffatome am α-Kohlenstoff ist Glycin optisch nicht aktiv . Es ist die kleinste Aminosäure, rotiert leicht und verleiht der Proteinkette Flexibilität. Es passt in die engsten Räume, zB die Tripelhelix von Kollagen . Da zu viel Flexibilität meist nicht erwünscht ist, ist es als Strukturkomponente weniger verbreitet als Alanin.
Histidin h Seine Er ist für den Menschen unentbehrlich. Selbst unter leicht sauren Bedingungen kommt es zur Protonierung des Stickstoffs, wodurch die Eigenschaften von Histidin und des Polypeptids insgesamt verändert werden. Es wird von vielen Proteinen als regulatorischer Mechanismus verwendet, der die Konformation und das Verhalten des Polypeptids in sauren Regionen wie dem späten Endosom oder Lysosom ändert und eine Konformationsänderung in Enzymen erzwingt. Dafür werden jedoch nur wenige Histidine benötigt, es ist also vergleichsweise knapp.
Isoleucin ich Ile Ile ist für den Menschen lebensnotwendig. Isoleucin, Leucin und Valin haben große aliphatische hydrophobe Seitenketten. Ihre Moleküle sind starr und ihre gegenseitigen hydrophoben Wechselwirkungen sind wichtig für die korrekte Faltung von Proteinen, da diese Ketten dazu neigen, sich innerhalb des Proteinmoleküls zu befinden.
Leucin oder Isoleucin J Xle Ein Platzhalter, wenn eine der Aminosäuren eine Position einnehmen kann
Lysin K Lys Lys ist für den Menschen essentiell und verhält sich ähnlich wie Arginin. Es enthält eine lange, flexible Seitenkette mit einem positiv geladenen Ende. Die Flexibilität der Kette macht Lysin und Arginin für die Bindung an Moleküle mit vielen negativen Ladungen auf ihren Oberflächen geeignet. Beispielsweise haben DNA- bindende Proteine ​​ihre aktiven Regionen reich an Arginin und Lysin. Die starke Ladung macht diese beiden Aminosäuren dazu anfällig, sich auf den äußeren hydrophilen Oberflächen der Proteine ​​zu befinden; wenn sie im Inneren gefunden werden, werden sie normalerweise mit einer entsprechenden negativ geladenen Aminosäure, zB Aspartat oder Glutamat, gepaart.
Leucin L Leu Leu ist für den Menschen essentiell und verhält sich ähnlich wie Isoleucin und Valin.
Methionin m Getroffen Met ist für den Menschen lebensnotwendig. Immer die erste Aminosäure, die in ein Protein eingebaut wird, wird sie manchmal nach der Translation entfernt. Es enthält wie Cystein Schwefel, jedoch mit einer Methylgruppe anstelle von Wasserstoff. Diese Methylgruppe kann aktiviert werden und wird in vielen Reaktionen verwendet, bei denen ein neues Kohlenstoffatom zu einem anderen Molekül hinzugefügt wird.
Asparagin n Asn Ähnlich wie Asparaginsäure enthält Asn eine Amidgruppe , wobei Asp ein Carboxyl hat .
Pyrrolysin Ö Pyl Ähnlich wie Lysin , jedoch mit einem daran befestigten Pyrrolinring .
Prolin P Profi Pro enthält einen ungewöhnlichen Ring an der N-Ende-Amingruppe, der die CO-NH-Amidsequenz in eine feste Konformation zwingt. Es kann Proteinfaltungsstrukturen wie α-Helix oder β-Faltblatt stören und den gewünschten Knick in der Proteinkette erzwingen. In Kollagen üblich , unterliegt es häufig einer posttranslationalen Modifikation zu Hydroxyprolin .
Glutamin Q Gln Ähnlich wie Glutaminsäure enthält Gln eine Amidgruppe , wobei Glu ein Carboxyl aufweist . Es wird in Proteinen und als Speicher für Ammoniak verwendet und ist die am häufigsten vorkommende Aminosäure im Körper.
Arginin R Arg Funktionell ähnlich wie Lysin.
Serin S Ser Serin und Threonin haben eine kurze Gruppe, die mit einer Hydroxylgruppe endet. Sein Wasserstoff ist leicht zu entfernen, daher wirken Serin und Threonin oft als Wasserstoffdonatoren in Enzymen. Beide sind sehr hydrophil, daher neigen die äußeren Regionen löslicher Proteine ​​dazu, reich an ihnen zu sein.
Threonin T Thr Thr ist für den Menschen essenziell und verhält sich ähnlich wie Serin.
Selenocystein U Sek Das Selen- Analogon von Cystein, in dem Selen das Schwefelatom ersetzt.
Valin V Val Val ist für den Menschen essentiell und verhält sich ähnlich wie Isoleucin und Leucin.
Tryptophan W Trp Für den Menschen essentiell, verhält sich Trp ähnlich wie Phenylalanin und Tyrosin. Es ist eine Vorstufe von Serotonin und ist von Natur aus fluoreszierend .
Unbekannt x Xaa Platzhalter, wenn die Aminosäure unbekannt oder unwichtig ist.
Tyrosin Ja Tyr Tyr verhält sich ähnlich wie Phenylalanin (Vorläufer von Tyrosin) und Tryptophan und ist ein Vorläufer von Melanin , Epinephrin und Schilddrüsenhormonen . Natürlich fluoreszierend , wird seine Fluoreszenz normalerweise durch Energieübertragung auf Tryptophane gelöscht.
Glutaminsäure oder Glutamin Z Glx Ein Platzhalter, wenn eine der Aminosäuren eine Position einnehmen kann

Katabolismus

Aminosäurekatabolismus

Aminosäuren können nach den Eigenschaften ihrer Hauptprodukte klassifiziert werden:

  • Glucogen, wobei die Produkte die Fähigkeit haben, durch Gluconeogenese Glukose zu bilden
  • Ketogen, wobei die Produkte keine Glukose bilden können: Diese Produkte können weiterhin zur Ketogenese oder Lipidsynthese verwendet werden .
  • Aminosäuren, die sowohl zu glucogenen als auch zu ketogenen Produkten katabolisiert werden

Siehe auch

Verweise

Allgemeine Referenzen

Externe Links